Las proteínas son grandes biomoléculas que son los componentes estructurales básicos de todos los organismos vivos. Son compuestos macromoleculares que contienen residuos de α-aminoácido y enlaces amida, también conocidos como enlaces peptídicos. El peso molecular de las proteínas supera los 10.000 daltons (Da). Los péptidos de pesos moleculares más bajos constituyen un grupo separado conocido como oligopéptidos. Las proteínas comunes están formadas por hasta veinte aminoácidos, todos los cuales (excepto la glicina) tienen una estereoquímica similar a la de los azúcares L. Dependiendo de la composición, estas moléculas químicas se pueden clasificar en dos grupos. El primero de ellos incluye proteínas simples, es decir, proteínas que se hidrolizan en aminoácidos solamente. Este grupo incluye, por ejemplo, albúmina sérica. El segundo grupo incluye proteínas complejas que se hidrolizan en productos que contienen aminoácidos y otros compuestos, como carbohidratos, grasas y ácidos nucleicos.
La composición química de las proteínas.
El parámetro químico básico que define un grupo dado de compuestos es su composición química. Mediante análisis elemental, se determinó que la estructura de cada representante del grupo de proteínas contiene carbono (50-55 %), hidrógeno (6-7 %), oxígeno (20-23 %), nitrógeno (12-19 %), y cantidades menores de fósforo (0-6%) y azufre (0,2-3%).
Clasificación de las proteínas por su forma tridimensional
Las proteínas también se clasifican en fibrilares y globulares, en referencia directa a su forma tridimensional. Las proteínas fibrilares están formadas por cadenas polipeptídicas que forman fibras largas. Son resistentes e insolubles en agua, por lo que sirven como material de construcción para tejidos estructurales, por ejemplo, tendones, pezuñas, uñas, tejidos conectivos de vasos sanguíneos y músculos. Los representantes más comunes de este grupo son el colágeno y la creatina, y también el fibrinógeno, la elastina y la miosina. Las proteínas globulares o glomerulares son moléculas en forma de compactos plegados, que se asemejan a una esfera. Estas proteínas suelen ser bien solubles en agua y migran libremente dentro de la célula. Este tipo de estructura es típica para la mayoría de las enzimas conocidas, hemoglobina, inmunoglobulinas, insulina y ribonucleasa. El uso de proteínas globulares incluye procesos de transporte de oxígeno, reacciones inmunitarias y regulaciones hormonales y enzimáticas, incluido el metabolismo de la glucosa y la síntesis de ARN.
Propiedades anfóteras de las proteínas.
Una cantidad relativamente grande de residuos de aminoácidos ionizantes presentes en las proteínas globulares les da la propiedad de actuar en soluciones como ácidos y álcalis. Sus propiedades dependen del medio ambiente. En soluciones ácidas, debido a la gran cantidad de iones de hidrógeno, la disociación de los grupos ácidos se invierte, convirtiendo a la molécula de proteína en un catión. Sin embargo, en la situación opuesta, la molécula es un anión: en un entorno alcalino, los grupos alcalinos pierden su carga eléctrica. Debido a esta naturaleza dual, las proteínas pueden disociarse de dos formas: ácida y alcalina. El grado de disociación y el número de cargas dependen directamente del pH y del tipo de aminoácidos presentes en la estructura. También está el punto isoeléctrico, es decir, ese pH ambiental en el que hay una cantidad igual de cargas positivas y negativas, y la molécula de proteína se convierte en un zwitterión. Este valor es característico de las proteínas individuales y permite separarlas. En el punto isoeléctrico:
- se observa el menor valor de carga eléctrica y la menor conductividad,
- Las proteínas muestran la movilidad más baja y, por lo tanto, la mayoría de ellas precipitan o se convierten en sol/gel.
- propiedades tales como: viscosidad, capacidad de hinchamiento, solubilidad, presión osmótica son las más bajas.
La estructura de las proteínas
Este grupo compuesto se caracteriza por estructuras extremadamente grandes en cuatro niveles diferentes. En pocas palabras, una proteína es una secuencia de aminoácidos unidos. Este es el nivel más básico de su disposición: la estructura primaria. La estructura secundaria es una determinada disposición regular, resultante de la flexión del núcleo polipeptídico y, por tanto, de su estructura tridimensional. Además, la estructura terciaria implica la clasificación basada en el plegamiento de la molécula en su forma final. La estructura cuaternaria describe la formación de agregados más grandes por una molécula de proteína dada.
Enzimas
Las enzimas son un grupo de proteínas grandes que actúan como catalizadores en muchas reacciones biológicas. Se diferencian de los catalizadores químicos utilizados en laboratorio por su acción específica. Por lo general, una enzima puede catalizar solo una reacción de un solo compuesto, llamado sustrato. Por ejemplo, el sistema gastrointestinal humano contiene amilasa, que cataliza la hidrólisis del almidón a glucosa solamente y no cataliza la hidrólisis de la celulosa u otros polisacáridos. También existen otras enzimas, como la papaína, que actúan sobre todo un grupo de sustratos, en este caso catalizando la hidrólisis de muchos tipos de enlaces peptídicos. De manera similar a los catalizadores químicos, las enzimas no alteran el equilibrio constante de una reacción, sino que solo reducen la energía de activación, lo que resulta en la aceleración del proceso.
Desnaturalización de proteínas
Las proteínas globulares tienen una estructura terciaria que se mantiene en equilibrio mediante interacciones intramoleculares débiles. Es muy fácil alterarlo, por ejemplo, incluso con un pequeño cambio en la temperatura o el pH. Esto, a su vez, da como resultado la desnaturalización de la proteína. Sin embargo, estas condiciones son tan mínimamente invasivas que los enlaces covalentes no se rompen. Gracias a esto, la estructura del polipéptido primario no cambia. Sin embargo, cada una de las estructuras sí lo hace, lo que lleva a que se desarrolle de una forma esférica y se transforme en un paquete caótico. Sin embargo, existen otros factores que provocan la desnaturalización de las proteínas, como los rayos UV, las fuertes sacudidas, la alta presión y una serie de factores químicos, incluidos los ácidos fuertes y las sales de metales pesados. La desnaturalización de las proteínas provoca cambios significativos en sus propiedades físicas y químicas . Su solubilidad disminuye drásticamente, lo que se puede observar, por ejemplo, al cocinar huevos: las albúminas se desdoblan y coagulan en una masa blanca insoluble en forma de proteína de cuajada. Debido a la desnaturalización, la mayoría de las enzimas pierden su actividad biológica, porque se destruye la estructura terciaria clave. Después de la desnaturalización, aumenta la actividad de los grupos químicos expuestos, aumenta el ángulo de rotación del plano de luz polarizada y aumenta la susceptibilidad a las enzimas proteolíticas. Por lo general, el proceso de desnaturalización es irreversible, pero las renaturalizaciones espontáneas ocurren en la etapa inicial del desarrollo de la molécula. Entonces, las enzimas también recuperan su actividad biológica previamente perdida. Sobre la base de esta observación, se puede concluir que su estructura terciaria vuelve completamente a su forma estable.
