Als Proteine oder Eiweiße werden große Biomoleküle bezeichnet, die die grundlegenden strukturellen Bestandteile aller lebenden Organismen sind. Sie sind makromolekulare Verbindungen, die aus α-Aminosäureresten bestehen, und die in ihnen vorhandenen Bindungen sind Amidbindungen, auch bekannt als Peptidbindungen. Die Molekülmasse von Proteinen übersteigt 10000 Dalton (Da), und Peptide mit geringerer Masse bilden eine separate Gruppe von Oligopeptiden. Die geläufigsten Proteine bestehen aus zwanzig Aminosäuren, die mit Ausnahme von Glycin alle eine Stereochemie aufweisen, die der von L-Zuckern ähnelt. Je nach ihrer Zusammensetzung können wir diese chemischen Moleküle in zwei Gruppen einteilen. Die erste Gruppe sind die einfachen Proteine, d.h. die Proteine, die sich bei ihrer Hydrolyse ausschließlich in Aminosäuren umwandeln. Zu dieser Gruppe gehört unter anderem das Blutserumalbumin. Die zweite Gruppe hingegen sind die komplexen Proteine, die bei ihrer Hydrolyse Produkte in Form von Aminosäuren und anderen Verbindungen wie Kohlenhydraten, Fetten und Nukleinsäuren liefern.
Chemische Zusammensetzung von Proteinen
Der grundlegende chemische Parameter, der eine gegebene Gruppe von Verbindungen definiert, ist ihre chemische Zusammensetzung. Im Falle der Proteine wurde mit Hilfe der Elementaranalyse festgestellt, dass jeder Vertreter dieser Gruppe in seiner Struktur Kohlenstoffatome (50-55%), Wasserstoff (6-7%), Sauerstoff (20-23%), Stickstoff (12-19%) und in geringeren Mengen auch Phosphor (0-6%) und Schwefel (0,2-3%) enthält.
Einteilung der Proteine aufgrund ihrer dreidimensionalen Form
Eine weitere Unterteilung der Proteine ist die in fibrilläre und globuläre Proteine, die sich direkt auf ihre dreidimensionale Form bezieht. Fibrilläre Proteine, die auch als Faserproteinen bezeichnet werden, bestehen aus Polypeptidketten, die lange Fasern bilden. Sie zeichnen sich durch ihre Widerstandsfähigkeit und Unlöslichkeit in Wasser aus und dienen daher als Bausteine von Konstruktionsgeweben, zum Beispiel von Sehnen, Hufen, Nägeln, Bindegeweben der Blutgefäße und Muskeln. Die am häufigsten vorkommenden Vertreter dieser Gruppe sind Kollagen und Kreatin, aber auch Fibrinogen, Elastin und Myosin. Bei den globulären Proteinen oder Sphäroproteinen handelt es sich hingegen um Moleküle, die die Form von aufgerollten Windungen mit einer kugelförmigen Form haben. Solche Proteine sind im Allgemeinen gut wasserlöslich und können sich innerhalb der Zelle frei bewegen. Solch eine Struktur haben die meisten der uns bekannten Enzyme, wie zum Beispiel Hämoglobin, Immunglobin, Insulin oder Ribonuklease. Zu den Anwendungsbereichen globulärer Proteine gehören Prozesse des Sauerstofftransports, Immunreaktionen und die Regulierung von Hormonen und Enzymen, einschließlich des Glukosestoffwechsels und der RNS-Synthese.
Amphotere Eigenschaften von Proteinen
Die relativ große Anzahl ionisierender Aminosäurereste in globulären Proteinen bewirkt, dass sie in Lösungen sowohl die Rolle von Säuren als auch von Basen einnehmen können. Dies hängt von der Umgebung, in der sie sich befinden, ab. In sauren Lösungen kehrt sich die Dissoziation saurer Gruppen aufgrund des Vorhandenseins überschüssiger Wasserstoffionen um, wodurch das Proteinmolekül zu einem Kation wird. In einer alkalischen Umgebung hingegen ist es ein Anion, da die basischen Gruppen ihre elektrische Ladung verlieren. Durch diesen Dualismus können Proteine auf zwei Arten dissoziieren – sauer und alkalisch. Ihr Dissoziationsgrad und die Anzahl der Ladungen hängen direkt vom pH-Wert und der Art der in der Struktur vorhandenen Aminosäuren ab. Es gibt zudem einen isoelektrischen Punkt, also solch eine Reaktion der Umgebung, bei der die Anzahl der positiven und negativen Ladungen gleich ist und das Proteinmolekül zu einem Zwitterion wird. Ein solcher Punkt ist charakteristisch für einzelne Proteine, wodurch ihre Trennung möglich wird. Am isoelektrischen Punkt:
- tritt die geringste elektrische Ladung und die geringste Leitfähigkeit auf,
- weisen die Proteine die geringste Mobilität auf, so dass die meisten von ihnen ausfällen oder in eine Sol/Gel-Form übergehen,
- sind die Eigenschaften wie Viskosität, Quellvermögen, Löslichkeit und osmotischer Druck am niedrigsten.
Struktur der Proteine
Diese Gruppe von Verbindungen zeichnet sich durch extrem große Strukturen mit vier verschiedenen Ebenen aus. Vereinfacht ausgedrückt, stellt ein Protein eine Sequenz von miteinander verbundenen Aminosäuren dar. Dies ist die grundlegendste Ebene ihrer Struktur – Primärstruktur. Als Sekundärstruktur bezeichnen wir die Beziehung, in der die Struktur eine bestimmte regelmäßige Anordnung annimmt, die sich aus der Biegung des Polypeptidkerns und damit aus seiner dreidimensionalen Struktur ergibt. Die weitere, Tertiärstruktur umfasst eine Klassifizierung, die auf der Aufrollung des Moleküls in seine endgültige Form beruht. Die Quartärstruktur beschreibt die Bildung größerer Aggregate durch ein gegebenes Proteinmolekül.
Enzyme
Es ist eine Gruppe von großen Proteinen, die als Katalysatoren für zahlreiche biologische Reaktionen dienen. Sie unterscheiden sich von den chemischen Katalysatoren, die in Labors verwendet werden, durch ihre spezifische Wirkung. In der Regel kann ein Enzym als Katalysator für ausschließlich eine Reaktion nur einer bestimmten Verbindung fungieren, die als Enzymsubstrat bezeichnet wird. Beispielsweise befindet sich im menschlichen Verdauungssystem das Enzym Amylase, das ausschließlich die Hydrolyse von Stärke zu Glukose katalysiert, aber keine Wirkung auf Zellulose oder andere Polysaccharide hat. Es gibt auch Enzyme, wie Papain, die auf eine ganze Gruppe von Substraten einwirken, in diesem Fall katalysieren sie die Hydrolyse vieler Arten von Peptidbindungen. Ähnlich wie chemische Katalysatoren stören Enzyme nicht die Gleichgewichtskonstante der Reaktion, sondern senken lediglich die Aktivierungsenergie der Reaktion, was zu einer Beschleunigung der Reaktion führt.
Denaturierung der Proteine
Proteine vom globulären Typ haben eine Tertiärstruktur, die durch schwache intramolekulare Wechselwirkungen im Gleichgewicht gehalten wird. Sie kann sehr leicht gestört werden, zum Beispiel durch eine geringfügige Änderung der Temperatur oder des pH-Werts, was zu einer Denaturierung des Proteins führt. Diese Bedingungen sind jedoch so wenig invasiv, dass die kovalenten Bindungen nicht gebrochen werden. Infolgedessen ändert sich zwar nicht die Primärstruktur des Polypeptids, wohl aber alle anderen Strukturen, was unter anderem dazu führt, dass es sich aus seiner kugelförmigen Gestalt herausfaltet und zu einem ungeordneten Knäuel wird. Es gibt jedoch auch andere Faktoren, die eine Denaturierung von Proteinen hervorrufen, wie zum Beispiel ultraviolette Strahlung, starkes Schütteln, hoher Druck und eine Reihe von chemischen Substanzen, darunter starke Säuren und Schwermetallsalze. Während der Denaturierung von Proteinen ändern sich ihre physikalischen und chemischen Eigenschaften bedeutend. Ihre Löslichkeit nimmt drastisch ab, wie man beispielsweise bei kochenden Eiern sehen kann, wenn sich Albumine abrollen und zu einer unlöslichen weißen Masse in Form von geronnenem Protein koagulieren. Infolge der Denaturierung verlieren die meisten Enzyme ihre Bioaktivität, da die entscheidende Tertiärstruktur in ihnen zerstört wird. Nach der Denaturierung steigt jedoch die Aktivität der exponierten chemischen Gruppen, der Torsionswinkel der Ebene des polarisierten Lichts nimmt zu und die Anfälligkeit für proteolytische Enzyme steigt. In der Regel ist die Denaturierung ein irreversibler Prozess, es kommt jedoch in den frühen Phasen der Entfaltung von Proteinmolekülen eine spontane Renaturierung vor. Die Enzyme gewinnen dann auch ihre zuvor verlorene biologische Aktivität zurück. Daraus kann man schließen, dass ihre Tertiärstruktur dann vollständig in ihre stabile Form zurückkehrt.