Proteiny

Chemické složení bílkovin

Základním chemickým parametrem definujícím danou skupinu sloučenin je jejich chemické složení. Pomocí elementární analýzy bylo stanoveno, že struktura každého zástupce proteinové skupiny obsahuje uhlík (50-55 %), vodík (6-7 %), kyslík (20-23 %), dusík (12-19 %), a menší množství fosforu (0-6 %) a síry (0,2-3 %).

Klasifikace proteinů podle jejich trojrozměrné formy

Proteiny jsou také klasifikovány jako fibrilární a globulární, což přímo odkazuje na jejich trojrozměrnou formu. Fibrilární proteiny jsou tvořeny polypeptidovými řetězci tvořícími dlouhá vlákna. Jsou odolné a nerozpustné ve vodě, a tak slouží jako stavební materiál pro stavební tkáně, např. šlachy, kopyta, nehty, pojivové tkáně cév a svalů. Nejčastějšími zástupci této skupiny jsou kolagen a kreatin, dále fibrinogen, elastin a myosin. Globulární nebo glomerulární proteiny jsou molekuly ve formě složených výlisků, připomínajících kouli. Tyto proteiny jsou obvykle dobře rozpustné ve vodě a volně migrují v buňce. Tento typ struktury je typický pro většinu známých enzymů, hemoglobin, imunoglobuliny, inzulín a ribonukleázu. Použití globulárních proteinů zahrnuje procesy transportu kyslíku, imunitní reakce a hormonální a enzymatické regulace, včetně metabolismu glukózy a syntézy RNA.

Amfoterní vlastnosti proteinů

Relativně velké množství ionizujících aminokyselinových zbytků přítomných v globulárních proteinech jim dává schopnost působit v roztocích jako kyseliny i zásady. Jejich vlastnosti jsou závislé na prostředí. V kyselých roztocích se v důsledku obrovského množství vodíkových iontů obrátí disociace kyselých skupin, čímž se molekula proteinu stane kationtem. V opačné situaci je však molekulou anion – v alkalickém prostředí alkalické skupiny ztrácejí elektrický náboj. Díky této dvojí povaze se proteiny mohou disociovat dvěma způsoby – kyselým a alkalickým způsobem. Stupeň disociace a počet nábojů přímo závisí na pH a typu aminokyselin přítomných ve struktuře. Existuje také izoelektrický bod, tj. takové pH prostředí, ve kterém je stejné množství kladných a záporných nábojů a molekula proteinu se stává zwitterionem. Tato hodnota je charakteristická pro jednotlivé proteiny a umožňuje je oddělit. V izoelektrickém bodě:

• je pozorována nejmenší hodnota elektrického náboje a nejnižší vodivost,
• proteiny vykazují nejnižší mobilitu, a proto se většina z nich vysráží nebo přemění na sol/gel,
• takové vlastnosti jako: viskozita, bobtnatelnost, rozpustnost, osmotický tlak jsou nejnižší.

Struktura bílkovin

Tato skupina sloučenin se vyznačuje extrémně velkými strukturami na čtyřech různých úrovních. Jednoduše řečeno, protein je sekvence navázaných aminokyselin. To je nejzákladnější úroveň jejich uspořádání – primární struktura. Sekundární struktura je určité pravidelné uspořádání, vyplývající z ohybu polypeptidového jádra, a tedy z jeho trojrozměrné struktury. Dále terciární struktura zahrnuje klasifikaci založenou na skládání molekuly do jejího konečného tvaru. Kvartérní struktura popisuje tvorbu větších agregátů danou molekulou proteinu.

Enzymy

Enzymy jsou skupinou velkých proteinů působících jako katalyzátory v mnoha biologických reakcích. Od laboratorně používaných chemických katalyzátorů se liší svým specifickým působením. Typicky je jeden enzym schopen katalyzovat pouze jednu reakci pouze jedné sloučeniny, nazývané substrát. Například lidský GI systém obsahuje amylázu, která katalyzuje hydrolýzu škrobu pouze na glukózu a nekatalyzuje hydrolýzu celulózy nebo jiných polysacharidů. Existují i ​​další enzymy, jako je papain, působící na celou skupinu substrátů, v tomto případě katalyzující hydrolýzu mnoha typů peptidových vazeb. Podobně jako chemické katalyzátory enzymy nenarušují konstantní rovnováhu reakce, pouze snižují aktivační energii, což má za následek urychlení procesu.

Denaturace bílkovin

Globulární proteiny mají terciární strukturu, která je udržována v rovnováze slabými intramolekulárními interakcemi. Je velmi snadné jej narušit, např. i nepatrnou změnou teploty nebo pH. To má za následek denaturaci bílkovin. Tyto podmínky jsou však tak minimálně invazivní, že nedochází k přerušení kovalentních vazeb. Díky tomu se primární struktura polypeptidu nemění. Každá další struktura však ano, což vede k jejímu rozvinutí z kulovitého tvaru a její přeměně v chaotický svazek. Přesto existují další faktory, které způsobují denaturaci bílkovin, jako je UV záření, silné třesení, vysoký tlak a řada chemických faktorů, včetně silných kyselin a solí těžkých kovů. Denaturace bílkovin způsobuje výrazné změny jejich fyzikálních a chemických vlastností . Jejich rozpustnost se drasticky snižuje, což lze pozorovat např. při vaření vajec: albuminy se rozvinou a srazí do nerozpustné bílé hmoty ve formě tvarohového proteinu. Vlivem denaturace většina enzymů ztrácí svou biologickou aktivitu, protože je zničena klíčová terciální struktura. Po denaturaci se zvyšuje aktivita exponovaných chemických skupin, zvyšuje se úhel natočení roviny polarizovaného světla a zvyšuje se náchylnost k proteolytickým enzymům. Obvykle je proces denaturace nevratný, ale ke spontánním renaturacím dochází v počáteční fázi rozvinutí molekuly. Enzymy pak také získají svou dříve ztracenou biologickou aktivitu. Na základě tohoto pozorování lze usoudit, že jejich terciární struktura se zcela vrací do své stabilní formy.