Die Peptidbindung ist eine der wichtigsten Bindungen, die in der Natur vorkommen.
Es verbindet einzelne Aminosäuremoleküle miteinander, um Peptid- und Proteinstrukturen zu bilden. Darüber hinaus weist es einzigartige Eigenschaften auf, die unter anderem auf das Vorkommen mesomerer Formen oder die Fähigkeit zur Rotation funktioneller Gruppen um die Kohlenstoff-Stickstoff-Bindung zurückzuführen sind.
Peptidbindungen (-CO-NH-) gehören zu den wichtigsten in der Natur vorkommenden Bindungen. Sie enthalten Kohlenstoff-, Sauerstoff-, Stickstoff- und Wasserstoffatome in ihrer Struktur. Diese Bindungen werden durch eine Kondensationsreaktion zwischen einer Carboxylgruppe (-COOH) und einer Amingruppe (-NH2) gebildet. Diese Reaktion findet in der Regel zwischen zwei verschiedenen oder gleichen Aminosäuren statt. Das dabei entstehende Nebenprodukt ist ein Wassermolekül. Die Peptidbindung wird durch Hydrolyse gespalten. Anschließend wird es aufgespalten und die einzelnen Aminosäuren werden wieder zusammengesetzt. Die Reaktion der Hydrolyse findet bei erhöhten Temperaturen, in wässrigen Umgebungen und auch in Gegenwart konzentrierter anorganischer Säuren oder konzentrierter Basen statt.
Peptidbindungen sind flache Bindungen, da es keine Bindungsrotation zwischen dem Carbonylkohlenstoff und dem Stickstoffatom gibt. Die Bindung weist jedoch einen mesomeren Charakter auf, d.h. es gibt zwei mesomere Formen, die sich aus der "Verschiebung" der Doppelbindung in der Peptidbindung ergeben. Dadurch hat die Kohlenstoff-Stickstoff-Bindung teilweise den Charakter einer Doppelbindung, was ihre chemische Stabilität erhöht. Peptidbindungen treten in zwei isomeren Formen auf: cis und trans (die Peptidbindung in Proteinen und Peptiden nimmt häufiger die trans-Form an).
Je nachdem, wie viele Aminosäuremoleküle durch Peptidbindungen miteinander verbunden sind, kann man unterscheiden:
Die Verbindung von mehr als zwei Aminosäuremolekülen führt zur Bildung von Polypeptiden. Zwei Aminosäuremoleküle, die sich verbinden, bilden eine Peptidbindung. Die bereits gebundenen Aminosäuren haben freie funktionelle Gruppen, die weitere Bindungen mit anderen Aminosäuremolekülen eingehen können. So werden Polypeptide gebildet.
Die Biuretreaktion ist eine charakteristische Reaktion, die die Feststellung von Peptidbindungen ermöglicht. Mit ihrer Hilfe ist es möglich, Peptidbindungen nicht nur zu entdecken, sondern sie auch zu quantifizieren. Es ist besonders nützlich für Verbindungen, bei denen die Peptidbindung in unmittelbarer Nähe zueinander liegt. Solche Verbindungen sind z.B. Peptide oder Proteine. In der Biuretreaktion ist es möglich, mindestens zwei Peptidbindungen nachzuweisen. Die Methode eignet sich daher nicht für die Ermittlung von Aminosäuren (sie haben keine Peptidbindung) oder Dipeptiden (sie haben nur eine Peptidbindung).
Um Peptidbindungen zu ermitteln, muss zunächst eine alkalische Reaktionsumgebung geschaffen werden, indem eine Lösung einer starken Base (z.B. Natriumhydroxid oder Kaliumhydroxid) hinzugefügt wird. Dies ermöglicht die Bildung eines farbigen Kupfer(II)-Ionenkomplexes. Anschließend werden der zu untersuchenden Lösung Kupfer(II)-sulfat, das eine intensive blaue Farbe aufweist, und Kaliumnatriumtartrat (das für die Aufrechterhaltung der entsprechenden Löslichkeit des gesamten Komplexes verantwortlich ist) zugesetzt. Die Peptidbindungen mit den Kupfer(II)-Ionen bilden einen farbigen Komplex, der spektrophotometrisch bei einer Wellenlänge von 546 nm (Absorptionsmaximum) analysiert werden kann. Der Farbwechsel von blau zu violett zeigt das Vorhandensein dieser Bindung in dem untersuchten Material an. Die Intensität der Farbe hängt dagegen von der Menge der Peptidbindungen ab.
Aminosäuren, Peptide und Proteine haben alle einen gemeinsamen Nenner, nämlich die Peptidbindung. Alle diese Strukturen spielen eine äußerst wichtige Rolle in der natürlichen Welt und für das korrekte Funktionieren unseres Organismus.
Aminosäuren sind Verbindungen mit einer relativ komplexen Molekularstruktur. Chemisch gesehen handelt es sich um organische Verbindungen, die jeweils mindestens eine Amino- und eine Carboxylgruppe aufweisen. Ihre Seitenketten können eine verzweigte, lineare oder ringförmige Struktur haben. Aminosäuremoleküle verbinden sich miteinander und bilden Dimere und Polymere mit unterschiedlichen Kettenlängen und Zusammensetzungen.
Peptide sind Strukturen mit etwa 50 Aminosäuren (bis maximal 100), weshalb sie oft als kurzkettige Proteine bezeichnet werden. Sie sind an allen physiologischen Prozessen beteiligt, bei denen sie als Regulatoren und Transmitter wirken. Sie entstehen durch eine Kondensationsreaktion zwischen einer Carboxylgruppe und einer Aminogruppe, d.h. durch die Bildung einer Peptidbindung. Ein Nebenprodukt dieser Reaktion ist ein Wassermolekül.
Proteine sind multimolekulare Moleküle mit einer komplexen Struktur. Proteine bestehen aus einer Reihe von Aminosäuren, die in unterschiedlicher Reihenfolge durch Peptidbindungen miteinander verbunden sind. In Proteinen werden Aminosäuren so verbunden, dass sich die Carboxylgruppe einer Aminosäure mit der Aminogruppe einer zweiten Aminosäure oder mit der Aminogruppe eines zweiten Moleküls derselben Aminosäure verbindet - es entsteht das so genannte Dipeptid, das eine freie Amino- und Carboxylgruppe besitzt. Dadurch können weitere Aminosäuremoleküle angehängt und Polypeptide gebildet werden.
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